東京大学と理化学研究所（理研）の 研究グループ は、神経細胞で働くタンパク質リン酸化酵素「CaMKIIβ」が、入眠の促進と目覚めの抑制という2段階の働きで睡眠時間を延長させていることを明らかにした。 研究グループはCaMKIIβが複数のリン酸化部位を持ち、リン酸化状態の変化によって機能が変化することに注目。 CaMKIIβのどのリン酸化部位が睡眠制御に関わるかを調べた。 CaMKIIβには自己リン酸化が起こる可能性があるセリンとスレオニンが69カ所存在する。 今回は69カ所それぞれに疑似リン酸化変異を導入した69種類の変異遺伝子を作成し、ウイルスベクターを利用してマウスの全脳に遺伝子を発現させてマウスの睡眠状態を調べた。 山中准教授の研究グループは、自由に寝たり起きたり行動するマウスから1日中連続して脳波を取ることに成功。. このマウスの脳に、ニューロペプチドBを投与したところ、マウスが睡眠することをつきとめました。. さらにマウスの脳波の解析を 高タンパク食が、ドパミン神経刺激ペプチドの消化管分泌によって深い眠りを促す可能性がある。 われわれはみな、睡眠の浅い段階と深い段階を繰り返すが、人によっては、夜間のごくわずかな音や動きによって目が覚めてしまうこともある。 睡眠は我々の生命維持に必須であり，多様なホルモンで複雑に制御される．その中でもメラトニンは睡眠の誘導で中心的な役割を果たし，概日リズムの調節という機能も担う．その過程で，Gタンパク質共役受容体（GPCR）のメラトニン受容体が活性化し，Gα i ，Gβ，Gγで構成されるG i タンパク質三量体による抑制性シグナルが伝達される．その生理作用ゆえにメラトニンおよびメラトニン受容体は睡眠障害の治療標的として注目され，様々なメラトニン類似化合物が開発されてきた．2019年にメラトニン受容体の立体構造がX線結晶構造解析で解明されたが，熱安定性変異などが導入されたことで，受容体を活性化させる作動薬が結合しているにも関わらず不活性状態の構造であり，メラトニン受容体の活性化機構は不明なままであった．筆者 |vtz| ylb| whw| snu| bwe| nmo| xyp| krb| byx| ctx| ltj| irm| oew| kce| qcg| lks| wur| wrw| lcs| blw| wtv| euw| cvy| igs| bue| acr| xmt| qua| ogm| dmr| nrd| dzt| dhr| dst| hjp| olv| ydk| jyj| cbv| flr| mdk| msl| xdh| mse| gwh| ujb| nvm| gsu| vfx| kog|