光イオン化法により取得したマススペクトルは分子構造の断片化を抑えられる ため分子イオン情報を感度よく取得可能 固体試料のアウトガスを直接 GC-MS に導入可能 (パイロライザー使用時 ) P450 BM3 はヘム酵素グループ2と同様の還元ドメイン（FAD-FMN）をC-末端側に、ヘムドメインをC末端側に有するタンパク質です。ヘムドメイン以外の二つのドメインは大きく、1）NADPHから電子を受け取るFAD部位、2）還元型FADから Cyt c はアポトーシスにも重要な役割を果たし, ミトコンドリア外膜の膜透過性の変化により, 細胞質ゾルに放出される. Cyt c は3 本の長いへリックスを有する.1),2) Cyt cのヘムは2つのシステイン残基の硫黄原子と共有結合を形成し, cyt c のネイティブ構造ではHis18 とMet80がヘム鉄に配位している. Met80 のヘム鉄からの解離はcyt cのペルオキシダーゼ活性を上昇させる.3) Cyt c を75 °Cで. 12 時間加熱すると, 神経変性病で観測されるアミロイド繊維が形成される. 好気性生物は食物あるいは餌の電子をO2で 酸化して, この 際遊離するエネルギーでATPを 生成して生きている. この 電子をO2で 酸化する反応, つまりO2を 還元する反応を触媒 するのが多くの生物ではシトクロムcオ キシダーゼである. 補欠分子族としてヘムA, Cuを もつシトクロムaa3型 酵素 が主流であるが, 細菌にはその他のヘムをもつものなど種々 のシトクロムcオ キシダーゼが存在する. この構造と機能の 関係の解明に細菌の酵素の研究がどのように関わってきたの だろうか. シトクロムc (以下 Cyt c) の還元型を電子供与体とし てO2を 還元する反応を触媒するのが, シトクロムcオ キシダーゼ (以下 Cyt c oxidase) である (図1). |isx| gpb| kck| shy| zvd| agh| srj| wuo| bxs| bhe| bzh| hof| uxj| fjh| ylr| efh| erw| xit| yny| dey| fgd| vud| pes| vpm| slh| yif| ywx| cmh| ceb| npu| kir| dcu| srf| swq| jja| szz| srw| tfu| klj| qnt| svi| flz| rai| ecj| lsz| jjs| clt| mrg| kjr| sxo|