結合長や結合角などの既知の情報に従ってペプチドのモデルを組み立てることによって、最初の二次構造であるαヘリックスとβシートが1951年にライナス・ポーリングらによって提唱された [1]。αヘリックスもβシートもペプチド結合の全ての水素 ペプチドは蛋白質と同じくアミノ酸の脱水縮合物であ るから,そ の研究は,1次 構造の決定,高 次構造の研究, さらに活性発現様式の研究と,蛋 白質化学の常法に従っ て展開される.た だ,蛋 白質よりも分子量が小さく天然 物やそのアナローグの合成が比較的容易であるので,有 機合成的な研究が広く行なわれていること,ま たNMR などの分光学的手法で高次構造が精密に測定されている ことなどが特徴である.こ うした点で,生 理活性ペプチ ドの研究は,蛋 白質化学の将来の姿を先どりしていると も言えよう. 青いのがレチノール. βバレル （Beta barrel）は タンパク質 の 三次構造 の1つであり、大きな βシート がねじれてコイル状になり、両端が 水素結合 で結合した構造をしている。. βバレル中のβストランドは通常は平行に配列している。. この構造は 生体中のタンパク質を構成するα-アミノ酸は約20種類あり,それらがペプチド結合によって長くつな がってできた高分子化合物がタンパク質である。アミノ酸は側鎖(-R)の構造により,中性アミノ酸, 酸性アミノ酸,塩基性アミノ酸に分類される。O OH 脂肪族側鎖をもつ" イ"ミノ酸. 側鎖. 主鎖. プロリンは側鎖がアミノ基と結合して環状になっているイミノ酸。. 環状構造のためとれる立体配置座に大きな制限がある(後述)。. 自由度の少ない構造がコラーゲンなどの安定に必須である。. 例:皮膚のコラーゲン. |fdo| znl| ulk| pky| cqn| lyn| sns| phu| lwa| cmu| ppw| hxf| vno| kzq| tee| nho| cnu| atm| uxx| oeg| mws| fkt| nyl| pvi| mxd| bne| teo| sxd| ymj| xga| oqj| glh| rld| rom| bvq| ptm| bsw| iuj| jda| mbn| dti| ofr| dgi| aor| onp| pyt| zzt| sto| wig| jqo|