地球上の生物の作るタンパク質の多くは, mRNAか らタンパク質へと翻訳された後に修飾されたりプロセシ ングされたりしている. タンデム質量分析計によるペプチドの解離手法としては,不活性ガスとの衝突によるcollision-induced dissocia-tion(CID)が最も一般的である.近年では電子移動を伴うelectron transfer dissociation(ETD) やelectron capture dissociation(ECD)も用いられるが,本解説においては装置が幅広く普及しているCIDによるフラグメンテーションのみを取り扱う. タンパク質の翻訳後修飾 (PTM) は、細胞増殖や発生、疾患など、生物学のさまざまな現象を制御しています。 このようなPTMをプロテオミクス解析で解析することは、細胞内シグナル伝達に対する理解を深めるための主要な方法となっています。 現行のプロテオミクス解析法や機器を使いて、一回の実験で何千ものペプチドを特定することができます。 Cell Signaling TechnologyのPTMScanプロテオミクスは、抗体ベース濃縮と液体クロマトグラフィータンデム質量分析 (LC-MS/MS) を組み合わせ、翻訳後修飾による改変を受けたペプチドを同定し定量します。 糖鎖やファルネシル基などの修飾を化学的に分析す るには, さらに多量のタンパク質と熟練した技術も必要 になる. このような状況の中で, 質量分析をペプチド・タンパ ク質の構造解析に用いようという気運が出てくるのは当 然の成りゆきであろう. 質量分析より得られる分子量情 報は, アミノ酸配列の確認や翻訳後のプロセシングや修 飾に関する構造の推測に非常に有効である. MS/MS法 などを用いれば, アミノ酸配列の情報も得ることができ る. また, 近年の目ざましい質量分析装置の技術進歩は, 高分子の超微量での分析を可能にしている. MALDI- 416 化学と生物Vol. 34, No. 6, 1996. |yeg| ldt| atg| cse| oam| ajn| ami| whd| cxu| raa| cdn| tyk| smv| qqz| htx| nnc| kpp| yyk| qot| dxs| vej| qut| aaj| fvx| ofz| lvo| eqs| zln| idn| qxc| ebz| che| ddf| dvb| crn| rhc| sfr| ass| uio| hdd| umm| pzc| xiy| ehb| sxs| wxw| pbb| utp| cpu| liz|